%ما هو (من)٪ 1 - تعريف

O Gráfico de Ramachandran, ou Diagrama de Ramachandran ou [φ,ψ] plot, é um gráfico da bioquímica que representa todas as combinações possíveis de ângulos diédricos Ψ (psi) versus os φ (phi) nos aminoácidos de um polipeptídeo, as combinações mais estáveis de ângulos C alfa-N e C alfa-C, permitindo determinar a possível estrutura secundária da biomolécula peptídeo (formada pela ligação de dois ou mais aminoácidos) e a forma final (conformação) das estruturas das proteínas. Este gráfico foi criado pela equipe de bioquímicos Indianos formado por: G.N. Ramachandran, Chandrasekaran Ramakrishnan e V. Sasisekharan.

Para cada resíduo em uma proteína, dois ângulos de torção φ (phi) e ψ (psi) determinam a conformação do esqueleto da proteína. Onde: o ângulo φ para o resíduo r1 é o ângulo diedro formado por quatro átomos: o carbono do grupo carbonilo do resíduo r0, e os átomos N, C_α e C do resíduo r1; o ângulo ψ é o ângulo diedro formado pelos átomos de N, C_α, e C do resíduo r1, e o átomo de N do resíduo r2. Em outras palavras: φ define a rotação em torno da ligação C_α-N do resíduo, e ψ define a rotação em torno da ligação C_α-C do mesmo resíduo. Um gráfico de Ramachandran é um gráfico de φ versus ψ, com um pequeno símbolo marcando a posição correspondente a φ e ψ para cada resíduo. Este gráfico permite, portanto, aproximar a priori qual será a estrutura secundária do peptídeo, uma vez que existem combinações de ângulos típicos para cada estrutura (α- hélice e folhaβ). A conformação dos péptidos é definida pela atribuição de valores para cada par de cantos Φi, Ψi para cada aminoácido. No segundo quadrante estão as combinações da folhaβ, no terceiro quadrante está a hélice α direita e as curvas ou laços (loops); e no primeiro quadrante as combinações da hélice α esquerda.

Matemáticamente, um gráfico de Ramachandran é a visualização de uma função ${\displaystyle f:\left[-\pi ,\pi \right)\times \left[-\pi ,\pi \right)\rightarrow \mathbb {R_{{}+{}}} }$. O domínio desta função é o toro, por conseguinte o gráfico convencional de Ramachandran corresponde a uma projeção do toro sobre o plano, resultando em uma vista distorcida e na presença de descontinuidades.

O gráfico Ramachandran foi concebido pouco antes de serem determinadas as primeiras estruturas proteicas a resolução atômica. Quarenta anos mais tarde, havia dezenas de milhares de estruturas de proteínas com alta resolução, determinadas por cristalografia de raios X, depositadas no Protein Data Bank (PDB). De um milhar de cadeias de proteínas diferentes, foram obtidos gráficos de Ramachandran de cerca de 200,000 aminoácidos, obtendo-se diferenças significativas especialmente para a glicina (Hovmöller et al. 2002). Verificou-se que a região superior esquerda poderia ser dividida em duas: uma para a esquerda contendo aminoácidos em folhas beta, e a outra para a direita, com aminoácidos em conformações de emaranhados aleatórios.